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Bitte beziehen Sie sich beim Zitieren dieses Dokumentes immer auf folgende
URN: urn:nbn:de:bsz:25-opus-72708
URL: http://www.freidok.uni-freiburg.de/volltexte/7270/


Schneider, Patrick

Untersuchung der Biosynthese von Terrechinon A, Atromentin und Ralfuranon

Analysis of the Biosynthesis of Terrequinone A, Atromentin and Ralfuranon

Dokument1.pdf (5.403 KB) (md5sum: ed398e8f19ab0437d01027a7821da4f9)

Kurzfassung in Deutsch

Im Rahmen der vorliegenden Arbeit wurden zentrale Schritte derBiosynthese der mikrobiellen Naturstoffe Terrechinon A, Atromentin und Ralfuranon aufgeklärt: Dazu wurden insgesamt 12 Enzyme heterolog überexprimiert und ihre Funktion in vitro
untersucht. Im Zentrum standen die Chinonsynthetasen TdiA und AtrA, sowie das funktionell noch nicht verstandene RSp 1419, welche in ihrem modularen Aufbau nicht‐ribosomalen Peptidsynthetasen ähneln, denen jedoch eine Kondensationsdomäne fehlt.
TdiA katalysiert im Ascomyceten Aspergillus nidulans die Biosynthese von Didemethylasterrichinon D, einem zentralen Metaboliten in den Synthesen aller Asterrechinone.
RSp1419 katalysiert im Barterium Ralstonia solanacearum die Biosynthese von Ralfuranon.
Ferner wurden in Basidiomyceten, die Pigmente auf Pyranon‐ oder Diarylcyclopentenon‐ Basis produzieren, wurden Gene für TdiA‐ähnliche Enzyme identifiziert.
Durch die Untersuchung der TdiA‐ähnlichene Enzyme konnte gezeigt werden, dass diese in die Biosynthesen von Bisindolylchinonen, Terphenylchinonen und Furanonen und vermutlich auch in die Synthese von Pyranonen und Diarylcyclopentenonen eingebunden sind. Somit scheint die Klasse der TdiA‐ähnlichen Enzyme ein bisher unerkanntes Potential an katalytischen Fähigkeiten zu besitzen, welches über die reine Chinonsynthetase‐Aktivität hinausreicht und weiterer Forschung bedarf.


Kurzfassung in Englisch

The present thesis enlightens the biosynthesis essential steps of the microbial natural products: terrequinone A, atromentin and ralfuranon:
Therefore 12 heterologous expressed enzymes are analysed in vitro. The main focus was on the quinonesynthetases TdiA and AtrA, as well as the founctional not understood Rsp 1419, which are in their sturcture like non-ribosomal peptidesynthetases, missing a condensation domain.
TdiA catalyses in the ascomycete Aspergillus nidulans the byisynthesis of Didemethylasterrequinone D, a central metabolite of the biosynthesis of asterrequinones.
Rsp1419 catalyses the biosynthesis of ralfuranon in the Ralstonia solanacearum.
Furthermore in basidiomycetes, producin Pryanon - or Diarylcyclopentenon pigments, tdiA like enzymes were identified.
By the Examination of these TdiA like enzymes is was shown, that there are involved in the biosynthesis of Pyranaones, Bisindolylquinones, terphenylquinones, furanones and diarylcyclopentenones. Hence, the catalyticla abilities of tdiA like Enzymes are not yet completely understood and require more research.


SWD-Schlagwörter: Aspergillus nidulans
Freie Schlagwörter (deutsch): Terphenylchinone, Asterrechinone,
Freie Schlagwörter (englisch): TdiA-like Enzyme
CCS Klassifikation CCS Klassi
Institut: Institut für Pharmazeutische Wissenschaften
Fakultät: Fakultät für Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften
DDC-Sachgruppe: Chemie
Dokumentart: Dissertation
Erstgutachter: Bechthold, Andreas (Prof. Dr.)
Sprache: Deutsch
Tag der mündlichen Prüfung: 13.11.2009
Erstellungsjahr: 2009
Publikationsdatum: 04.03.2010
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